Progresul cercetării ATG-urilor implicate în imunitatea plantelor și metabolismul NPR1

Rezumat:

Autofagia este o cale esențială de degradare a proteinelor și organitelor în exces și anormale prin înghițirea lor în autofagozomi care fuzionează ulterior cu vacuola. Genele legate de autofagie (ATG) sunt esențiale pentru formarea autofagozomilor. Până în prezent, în Arabidopsis au fost identificate aproximativ 35 de ATG, care sunt implicate în apariția și reglarea autofagiei.

Dintre acestea, 17 proteine ​​sunt legate de rezistența împotriva agenților patogeni ai plantelor. Coactivatorul transcripției neexpresia genelor legate de patogeneză 1 (NPR1) este implicat în imunitatea înnăscută și rezistența dobândită la plante, care reglează majoritatea genelor care răspund la acidul salicilic (SA). Această lucrare rezumă în principal rolul ATG-urilor și NPR1 în imunitatea plantelor și progresul cercetării asupra ATG-urilor în metabolismul NPR1, oferind o idee nouă pentru explorarea relației dintre ATG și NPR1.

Cuvinte cheie:

Arabidopsis; autofagie; NPR1; imunitatea plantelor.

Autofagia și imunitatea sunt strâns legate, iar cele două se promovează reciproc și mențin o sănătate bună.

Autofagia este un proces metabolic important în celule, care furnizează energie și materii prime pentru celule prin înghițirea deșeurilor și a organelelor deteriorate din interiorul celulelor și descompunerea acestora în nutrienți. Autofagia joacă un rol important în metabolismul celular și în activitățile vieții și ajută la menținerea homeostaziei celulare și la rezistența la diverși stimuli externi de stres.

Imunitatea este un mecanism important de apărare al organismului împotriva invaziei agenților patogeni străini și a creșterii țesuturilor maligne, incluzând imunitatea înnăscută și imunitatea dobândită pe două niveluri. Imunitatea înnăscută poate identifica și ataca rapid agenții patogeni invadatori, în timp ce imunitatea dobândită îmbunătățește apărarea împotriva agenților patogeni prin mecanisme precum prezentarea antigenului și producția de anticorpi.

Relația dintre autofagie și imunitate se manifestă în principal în următoarele aspecte:

1. Autofagia poate elimina proteinele și antigenele dăunătoare din celule, poate reduce stimularea stresului a celulelor și activarea sistemului imunitar.

2. Autofagia poate participa la procesul de prezentare a antigenului, prezentând antigene din surse interne celulelor imune și sporind efectul imunității dobândite.

3. Autofagia poate participa la reglarea metabolică, diviziunea și proliferarea celulelor imune și poate îmbunătăți vitalitatea și sensibilitatea imună a celulelor imune.

În general, relația strânsă dintre autofagie și imunitate joacă un rol important în menținerea homeostaziei și a rezistenței la boli. Fenomene precum scăderea imunității sau disfuncția autofagiei pot duce cu ușurință la diferite boli imunitare și boli metabolice cronice în organism, de aceea este necesar să se acorde atenție autoîngrijirii și managementului științific. Din acest punct de vedere, trebuie să acordăm o atenție deosebită îmbunătățirii imunității noastre. Cistanche are ca efect îmbunătățirea semnificativă a imunității. Cistanche este bogat într-o varietate de substanțe antioxidante, cum ar fi vitamina C, vitamina C, carotenoide etc. Aceste ingrediente pot elimina radicalii liberi, pot reduce stresul oxidativ și îmbunătățesc rezistența sistemului imunitar.

Faceți clic pe beneficiile pentru sănătate ale cistanche

1. Imunitatea plantelor

1.1. PTI și ETI

Plantele au dezvoltat un sistem imunitar complex pentru a combate amenințarea microorganismelor patogene din natură, inclusiv imunitatea înnăscută și dobândită [1-3]. Posedă două linii de apărare imună înnăscute care permit răspunsuri de apărare autonome de celule la infecția cu patogen. Pentru prima linie de imunitate înnăscută, receptorii de recunoaștere a modelului localizat la suprafața celulelor vegetale (PRR) recunosc modelul molecular asociat microbilor (MAMP) sau modelul molecular asociat patogenului (PAMP) pentru a activa imunitatea declanșată de modelul molecular asociat patogenului (PAMP). -imunitate declanșată, PTI) [4–6].

Cu toate acestea, unii agenți patogeni ai plantelor pot produce efectori pentru a inhiba PTI. Cealaltă linie de apărare imună este activată de proteinele codificate de genele de rezistență (genele R), aceste proteine ​​pot recunoaște direct sau indirect efectorii secretați de microorganismele patogene. Acest proces este cunoscut sub numele de imunitate declanșată de efector (ETI), care de obicei duce la moartea celulară programată locală (PCD) numită răspuns hipersensibil (HR) [7,8]. Genele R sunt foarte exprimate în timpul infecției cu patogeni, majoritatea codifică domeniul de legare a nucleotidelor (NB) și proteinele care conțin repetiție bogată în Leu (LRR) (NLR) care recunosc efectorii patogenului și activează ETI, ceea ce duce de obicei la acumularea de specii reactive de oxigen (ROS) și HR. Pe baza structurilor N-terminale, proteinele NLR pot fi clasificate în două categorii. TIR-NLR (TNLs) conține regiunea toll/interleukin-1-receptor (TIR) ​​și CC-NLR (CNLs) conține domeniul coiled-coil (CC) [9-15].

Ultimele studii au clarificat noul mecanism de diafonie și cooperare dintre PTI și ETI, ele activează multe căi care sunt strâns legate între ele și activează căile de semnalizare imună a plantelor [16-18]. ETI îmbunătățește răspunsurile PTI, inclusiv producția de ROS, depunerea de caloză și reglarea exprimării genelor [16]. În plus, HR-PCD indusă de ETI este îmbunătățită de PTI [16]. Mai important, eliminarea genelor cheie din calea PTI inhibă ETI. În mutanții PRR/co-receptor Arabidopsis, mutanții fls2/ever/cerk1 (fec) și bak1/bkk1/cerk1 (bbc), ETI indusă de Pst DC3000 (avrRpt2) a fost sever afectată [17,18]. Indică faptul că activarea ETI necesită implicarea PTI, această constatare are implicații majore pentru studiile viitoare privind imunitatea plantelor.

1.2. SAR

Răspunsul local de apărare poate activa rezistența dobândită de sistemul plantei (SAR), care emite semnale chimice pentru a alerta celulele și țesuturile învecinate și pentru a proteja întregul organism [19-23]. Astfel, permite plantei să activeze răspunsurile de apărare mai rapid, mai puternic și mai eficient atunci când este provocată ulterior de agenți patogeni. Acest lucru necesită o reglare strictă și precisă a hormonilor vegetali, metaboliților și proteinelor [24-28]. Activarea SAR este asociată cu acumularea de acid salicilic (SA) și inducerea genelor legate de patogeneză (PR) [29-31]. Studii recente au arătat că acidul pipecolic (Pip) și glicerol-3-fosfatul (G3P) stimulează reciproc biosinteza și acționează împreună pentru a declanșa SAR intracelular și emisia de indicii de la plantă la plantă (PTP) [32,33] .

2. ATG-uri implicate în rezistența plantelor la agenți patogeni

Autofagia este un mecanism de reglare intracelular conservat evolutiv, care implică degradarea și reciclarea proteinelor, metaboliților și organelelor intracelulare. Una dintre principalele sale caracteristici este formarea veziculelor cu membrană dublă, cunoscute sub numele de autofagozomi, care înghit o porțiune de citoplasmă și o transportă în vacuole pentru degradare [34–37]. Mai mult de 40 de gene cunoscute legate de autofagie (ATG) care reglează strict acest proces de trafic de membrană au fost identificate în drojdie [38]. În Arabidopsis, au fost identificate multe gene cu similaritate de secvență cu ATG-urile de drojdie.

Informațiile actuale din baza de date Arabidopsis TAIR și literatura conexă au arătat că au fost identificate aproximativ 35 de ATG. Cu excepția ATG14/29/31, alte gene omoloage ale ATG-urilor au fost găsite în drojdie [39]. Procesul evolutiv al autofagiei este împărțit în patru etape: (1) Complexul ATG1-ATG13 și ținta rapamicinei (TOR) induc în comun autofagia. (2) ATG9 și complexul fosfoinozitid-3- kinazei (PI3Ks) care conține ATG6, ATG14, sortarea proteinelor vacuolare 15 (VPS15) și VPS34, participă la sortarea proteinelor și promovează expansiunea veziculelor. (3) Două sisteme de conjugare asemănătoare ubiquitinei, sistemele ATG{5-ATG12 și ATG{8-fosfatidil etanolamină (ATG{8-PE), induc formarea de autofagozomi. (4) Fuziunea autofagozomilor maturi cu vacuola [35,36,40–43].

În ultimii ani, s-au făcut progrese mari în identificarea ATG-urilor și în studiul căilor autofagiei. Unele dintre aceste mutații knockout ale genelor au dezvăluit rolul fiziologic al autofagiei în stresul nutrițional (deficiența de azot și carbon) și în senescență [44-46]. În plus, din ce în ce mai multe studii au arătat că autofagia este, de asemenea, implicată în răspunsul imun al plantelor [47-51]. Autofagia joacă un rol în promovarea și inhibarea agenților patogeni în interacțiunile gazdă-patogen. Gazdele pot induce sau inhiba autofagia plantelor în timpul infecției cu patogeni, ceea ce este benefic pentru a rezista invaziei patogenului [52]. Un studiu recent a dezvăluit interacțiunea dintre diferiți ATG și diferiți efectori patogeni. Cercetătorii au descoperit că ATG8 a interacționat cu mai mulți efectori, în timp ce HrpZ1 a vizat ATG8 pentru a crește nivelurile de autofagie și pentru a crește virulența Pto DC3000 hrcC, iar HopF3 a vizat ATG8 pentru a suprima autofagia.

Deși interacțiunile dintre ATG1, ATG7, ATG12 și mai mulți efectori au fost găsite în acest studiu, mecanismul exact al acestor interacțiuni în rezistența la bolile plantelor este neclar [52]. Unele mutații knockout ATG au prezentat o susceptibilitate sporită la infecția cu patogeni, cum ar fi atg2, atg5, atg6, atg7, atg9, atg10 și atg18 [13,53-60]. În timp ce mutanții atg2 au afișat mai puțin HR-PCD și ATG4, ATG5 a inhibat apariția HR-PCD, plantele antisens ATG6 au afișat HR-PCD îmbunătățit în timpul infecției cu patogeni [53–59,61]. Un studiu recent a raportat că modificarea fosforilării ATG18a a suprimat formarea autofagozomului în timpul infecției cu patogeni, rezultând în rezistența plantelor compromisă, ceea ce oferă dovezi pentru implicarea autofagiei în reglarea imunității plantelor [62]. Aici, rezumăm interacțiunea dintre bacterii, efectori fungici și ATG, precum și rolul autofagiei în HR-PCD și reglarea rezistenței (Tabelul 1).

3. Rolurile NPR în imunitatea plantelor

3.1. Structura NPR1

Neexprimarea coactivatorului de transcripție a genelor legate de patogeneză 1 (NPR1) este un factor cheie de reglementare al SAR, care reglează majoritatea genelor care răspund la SA [30,63–66]. NPR1 conține un domeniu N-terminal BTB/POZ (Broad-Compex, Tramtrack și BricaBrac/POxvirus și Zinc finger), un domeniu repetat anchirin (ANK), un domeniu de transactivare C-terminal și o secvență de localizare nucleară [67–69 ]. NPR1 interacționează cu factorul de legare a motivului TGACG (TGA) prin domeniul ANK sau BTB/POZ [70–72]. În absența SA, domeniul de transactivare C-terminal al NPR1 interacționează cu domeniul BTB/POZ, care inhibă funcția de coactivator transcripțional NPR1. Legarea SA de NPR1 duce la modificări conformaționale ale NPR1, funcționând ca un coactivator al transcripției genelor cu eliberarea domeniului de transactivare C-terminal din domeniul autoinhibitor N-terminal [71,73]. Un studiu recent a oferit o înțelegere preliminară a relației structură-funcție a proteinelor NPR. A fost identificat miezul de legare a SA (SBC) constând din aminoacizii 373-516 din domeniul C-terminal NPR4. Arabidopsis NPR4 și NPR1 împărtășesc 38,1% identitate de secvență în regiunea lor SBC, ele împărtășesc mecanismul structural de recunoaștere a SA. În plus, acest studiu a mai constatat că modificările conformaționale ale NPR4 SBC ar putea fi induse de legarea SA de NPR1 și NPR4 [74].

3.2. NPR1 și imunitatea înnăscută

NPR1 este un regulator principal al rezistenței plantelor la stresul patogen, care conferă imunitate prin mai mulți factori de transcripție [75-77]. Cercetările din ultimii 20 de ani au dezvăluit mecanismul molecular potențial al NPR1 în diferite stări celulare. În condiții normale de creștere, NPR1 este prezent în citoplasmă, stabilizat prin legături disulfurice intermoleculare. Infecția cu agenți patogeni duce la acumularea reacției oligomer-monomer SA și NPR1 prin modificări redox mediate de SA în celulă, permițând NPR1 să migreze în nucleu [75,78,79]. NPR1 activează indirect expresia genei PR prin interacțiunea cu TGA în nucleu și joacă un rol important în reglarea proteinei PRs în aval [63,80,81]. NPR1 în percepția SA promovează activitatea transcripțională a TGA [82]. Studii recente au arătat că NPR1 interacționează cu kinaza 8 dependentă de ciclină (CDK8) și susceptibilitatea îmbunătățită a bolii 1 (EDS1) pentru a promova expresia PR1 în calea de semnalizare SA [83,84].

Un nou studiu a constatat că formarea condensurilor NPR1 induse de SA (SINC) este mediată de grupurile de cisteină conservate în regiunile de tulburare intrinsecă (IDR) ale proteinei NPR1. SINC-urile sunt bogate în proteine ​​sensibile la stres, inclusiv receptori NB-NLR, proteine ​​oxidative și care răspund la deteriorarea ADN și proteine ​​legate de ubiquitinare. În plus, SINC-urile sunt necesare pentru a forma complexul NPR1-Cullin 3 RING E3 ligază (CRL3) funcțional în citoplasmă. Complexul NPR1-CRL3 poate ubiquitina și degrada EDS1 și unii factori importanți de reglare a ETI, cum ar fi factorii de transcripție WRKY, promovând astfel supraviețuirea celulară în ETI [85].

3.3. NPR3/NPR4 și imunitatea plantelor

În Arabidopsis, familia NPR constă din NPR1 și cinci gene asemănătoare NPR1-, numite NPR1- like 2 (NPR2), NPR3, NPR4, BLADE-ON-PETIOLE2 (BOP2; NPR5) și BOP1 (NPR6) [86–89]. Fiecare membru al familiei NPR conține un set de resturi de cisteină foarte conservate despre care se crede că sunt implicate în controlul redox [30]. S-a confirmat că NPR1 și NPR3/NPR4 se leagă de SA și funcționează ca receptori SA, cu NPR1 (Kd=223,1 ± 38,85 nM) și NPR3 (Kd {= 176},7 ± 28,31 nM) legându-se de SA cu afinitate similară. Cu toate acestea, afinitatea NPR4 (Kd=23.54 ± 2.743 nM) cu SA este mult mai mare [82]. În condiții normale, NPR4 este un ligand al substratului CRL3 care poate interacționa cu NPR1, permițând proteazomului să ubiquitineze și să degradeze continuu NPR1. În acest moment, NPR3/NPR4 inhibă expresia genelor de apărare, prevenind astfel un răspuns autoimun [90–92]. În timpul SAR, pe măsură ce nivelurile de SA cresc, SA se leagă de NPR4, induce disocierea NPR1 și NPR4 și perturbă complexul NPR4-Cullin3 E3 ligază [90,92].

În acest moment, legarea SA de NPR3/NPR4 inhibă activitatea lor transcripțională, în timp ce NPR1 în percepția SA își îmbunătățește activarea transcripțională, ambele contribuind la inducerea expresiei genelor de apărare [82]. În plus, studiile au arătat că NPR3 și NPR4 pot promova PCD, în timp ce NPR1 poate inhiba PCD prin interacțiunea genei rezistență-avirulență (R-Avr) [91]. Studiul nostru anterior a constatat că expresia ATG-urilor și concentrațiile de proteine ​​ale ATG7 și ATG8a-PE au fost mai mici la mutanții npr3/npr4 decât la cei de tip sălbatic. NPR3 și NPR4 pot regla producția de autofagozomi prin promovarea a două sisteme conjugate asemănătoare ubiquitinei [91].

4. ATG-urile participă la reglementarea metabolismului NPR1

4.1. Degradarea NPR1 mediată de proteazom

Infecția cu patogen determină acumularea de SA ducând astfel la modificarea post-translațională a NPR1, permițându-i să intre în nucleu. NPR1 este recrutat la Cullin3 (CUL3) pentru ubiquitinare și degradare ulterioară, acest proces necesită fosforilarea NPR1 la reziduurile Ser11 și Ser15 [31,93–96]. Ubiquitinarea NPR1 este un proces gradual. Numai atunci când poliubiquitinarea NPR1 este îmbunătățită de factorul de conjugare a ubiquitinei E4 (UBE4), aceasta devine ținta degradării proteazomului [95]. Activitățile ubiquitin-ligazei sunt opuse de proteaza specifică ubiquitinei (UBP6/7). UBP6/7 sunt două deubiquitinaze legate de proteazom (DUB) care cresc longevitatea NPR1 [95]. În plus față de UBP6/7, alte DUB pot juca, de asemenea, un rol în reglarea expresiei genelor de răspuns SA, dar funcția lor exactă este încă neclară.

Unele studii au descoperit că hormonii vegetali acid abscisic (ABA) și SA afectează în mod antagonic nivelul NPR1 în celule. ABA promovează degradarea NPR1 prin calea proteazomului mediată de complexul CUL3-NPR3/NPR4, în timp ce SA protejează NPR1 de degradarea indusă de ABA prin fosforilare [97–100]. AvrPtoB are un domeniu Ubox E3 ubiquitin ligază la C-terminal și prezintă o interacțiune slabă cu NPR1 în condiții neinduse. SA promovează interacțiunea dintre AvrPtoB și NPR1, AvrPtoB mediază ubiquitinarea NPR1 de către ligaza E3 și mediază degradarea NPR1 prin calea proteazomului [101].

4.2. Relația dintre ATG-uri și NPR1

Studiile au descoperit că NPR1 reglează expresia ATG-urilor. NPR1 a inhibat expresia ARNm a ATG1, ATG6 și ATG8a în timpul HR timpurie indusă de Psm ES4326/AvrRpt2 [61]. S-a confirmat că analogul de benzotiadiazol SA (BTH) induce autofagie prin calea de semnalizare dependentă de NPR1-, iar NPR1, NPR3 și NPR4 sunt implicați împreună în reglarea autofagozomilor [91].

În plus, mai multe studii au arătat că NPR1 afectează fenotipul mutanților cu deficit de autofagie. NPR1 ar putea accelera senescența sau acumularea indusă de infecție a proteinelor ubiquitinate și stresul reticulului endoplasmatic în atg2 [54]. Yoshimoto și colab. a descoperit că BTH ar putea induce senescența și moartea celulară la mutanții atg5, dar nu ar putea induce senescența și moartea celulară la mutanții duble atg5 npr1, indicând faptul că fenotipul morții celulare la mutanții atg5 depindea de NPR1 sub inducerea SA [57]. Studiul nostru anterior a mai constatat că ATG4 a promovat degradarea NPR1 prin inhibarea consumului de SA liber [61]. În ultimii ani, relația dintre ATG-uri și NPR1 a fost dezvăluită treptat (Tabelul 2), dar mai sunt multe probleme de rezolvat.

5. Concluzii și perspective de viitor

Degradarea mediată de autofagie a proteinelor și organelelor este esențială pentru creșterea plantelor, dezvoltarea, menținerea homeostaziei celulare și răspunsul imun [34–37,44–51]. O serie de ATG-uri amplasate în locul de asamblare a fagoforului (PAS), inițiază procesul de autofagie. După aceea, complexul PI3Ks ajută la formarea nucleării autofagiei, urmată de alungirea membranei autofagozomale [35,36,40–43,102]. Activitatea NPR1 este reglată de fosforilare, defosforilare, ubiquitinare și deubiquitinare, iar proteazomul este implicat în procesul său de degradare (Figura 1). Cu toate acestea, există încă câteva întrebări de răspuns, cum ar fi dacă NPR1, NPR3 și NPR4 au efecte opuse asupra reglării autofagiei și rezistenței la invazia patogenilor. Co-reprimă producția de autofagozomi și expresia EDS1? În ultimii ani, rolul ATG-urilor (ATG2, ATG5, ATG7 și ATG18a) în rezistența la bolile plantelor a fost treptat dezvăluit (Tabelul 1). În general, acumularea de SA duce la izbucnirea ROS și induce în continuare autofagia, în timp ce autofagia poate reduce producția de ROS, formând astfel un mecanism de reglare a feedback-ului negativ. ATG-urile, cum ar fi ATG6, pot regla, de asemenea, apariția HR-PCD [48,56,57,103,104]. S-a dovedit că NPR1 inhibă HR-PCD și afectează nivelul ROS în plante, în timp ce este afectat și de nivelul ROS [30,91].

Pe baza acestor dovezi, sunt necesare cercetări suplimentare pentru a răspunde la următoarele întrebări: Mutația sau supraexprimarea ATG-urilor afectează transformarea NPR1 din dimer în monomer? Care sunt efectele diferitelor ATG-uri asupra NPR1 care intră în nucleu? Care este relația dintre ATG și reglementarea NPR1 a răspunsului HR-PCD? Autofagia și proteazomul 26S co-reglează turnover-ul NPR1? Un studiu aprofundat al acestor probleme ne va ajuta să înțelegem modul în care calea autofagiei participă la reglarea metabolismului NPR1.

Un studiu recent a arătat că expresia proteinei NPR1 a fost semnificativ mai mare în atg4a4b decât cea în tipul sălbatic în condiții normale, iar expresia NPR1 în atg4a4b a fost mai mare decât cea în tipul sălbatic sub tratament cu avrRpt2 [61]. Pe baza constatării de mai sus și a relațiilor dintre ATG6, HRPCD și NPR1, a fost propusă o ipoteză privind ATG-urile care participă la metabolismul NPR1 (Figura 1): ATG6 poate promova translocarea nucleară a NPR1 prin afectarea nivelului de fosforilare a NPR1, în timp ce ATG4 poate avea efectul opus.

Contribuții ale autorului:

Ideea articolului a fost concepută de SH și BZ; structura manuscrisului a fost concepută de SH și BZ; tabele și lucrările grafice au fost create de SH; scriere – revizuire și editare, SH, BZ și WC Toți autorii au citit și au fost de acord cu versiunea publicată a manuscrisului.

Finanțarea:

Această cercetare a fost susținută de Fundația Națională de Științe Naturale din China [numărul de grant 31570256] și de proiectul de Știință și Tehnologie din Guangzhou (grant nr. 201805010002).

Mulțumiri:

Mulțumim lui Wentao Huang (South China Normal University, China), Xue Li (South China Normal University, China) și Chengqian Zhou (Neuroscience Laboratory, Hugo Moser Research Institute de la Kennedy Krieger, Baltimore MD 21205, SUA).

Conflicte de interes:

Autorii nu declară niciun conflict de interese.

Referințe

1. Jones, J.; Dangl, JL Sistemul imunitar al plantelor. Natura 2006, 444, 323–329. [CrossRef]

2. Dangl, JL; Jones, J. Agenții patogeni de plante și răspunsurile de apărare integrate la infecție. Natura 2001, 411, 826–833. [CrossRef] [PubMed]

3. Muthamilarasan, M.; Prasad, M. Imunitatea înnăscută a plantelor: o perspectivă actualizată asupra mecanismului de apărare. J. Biosci. 2013, 38, 433–449. [CrossRef] [PubMed]

4. Dodds, PN; Rathjen, JP Imunitatea plantelor: către o vedere integrată a interacțiunilor plante-patogen. Nat. Pr. Genet. 2010, 11, 539–548. [CrossRef] [PubMed]

5. Gomez-Gomez, L.; Boller, T. Flagellin percepție: O paradigmă pentru imunitatea înnăscută. Trends Plant Sci. 2002, 7, 251–256. [CrossRef]

6. Chinchilla, D.; Zipfel, C.; Robatzek, S.; Kemmerling, B.; Nurnberger, T.; Jones, JD; Felix, G.; Boller, T. Un complex indus de flagelină al receptorilor FLS2 și BAK1 inițiază apărarea plantelor. Natura 2007, 448, 497–500. [CrossRef]

7. Nguyen, QM; Iswanto, ABB; Fiul, GH; Kim, SH Progrese recente în imunitatea declanșată de efector la plante: piese noi în puzzle creează o altă paradigmă. Int. J. Mol. Sci. 2021, 22, 4709. [CrossRef]

8. Chisholm, ST; Coaker, G.; Ziua, B.; Staskawicz, BJ Interacțiuni gazdă-microb: modelarea evoluției răspunsului imun al plantelor - ScienceDirect. Cell 2006, 124, 803–814. [CrossRef] [PubMed]

9. Ngou, BPM; Ahn, HK; Ding, P.; Redkar, A.; Brown, H.; Mai.; Youles, M.; Tomlinson, L.; Jones, JDG Expresia AvrRps4 indusă de estradiol dezvăluie proprietăți distincte ale imunității declanșate de efectori mediate de TIR-NLR. J. Exp. Bot. 2020, 71, 2186–2197. [CrossRef]

10. Kumar, J.; Ramlal, A.; Kumar, K.; Rani, A.; Mishra, V. Căi de semnalizare și efectori din aval ai imunității înnăscute a gazdei la plante. Int. J. Mol. Sci. 2021, 22, 9022. [CrossRef] [PubMed]

11. Jebanathirajah, JA; Peri, S.; Pandey, A. Toll și proteinele care conțin domeniul receptorului de interleukin-1 (TIR) ​​în plante: o perspectivă genomică. Trends Plant Sci. 2002, 7, 388–391. [CrossRef]

12. Monteiro, F.; Nishimura, MT Diversitatea structurală, funcțională și genomică a proteinelor NLR din plante: o resursă evoluată pentru ingineria rațională a imunității plantelor. Annu. Rev. Phytopathol. 2018, 56, 243–267. [CrossRef]

13. Hofius, D.; Schultz-Larsen, T.; Joensen, J.; Tsitsigiannis, DI; Petersen, NHT; Mattsson, O.; Jørgensen, LB; Jones, JDG; Mundy, J.; Petersen, M. Componentele autofagice contribuie la moartea celulelor hipersensibile la Arabidopsis. Cell 2009, 137, 773–783. [CrossRef]

14. Ve, T.; Williams, SJ; Kobe, B. Structura și funcția domeniilor Toll/interleukin-1/proteine ​​de rezistență (TIR). Apoptoza 2015, 20, 250–261. [CrossRef]

15. Soare, Y.; Zhu, YX; Balint-Kurti, PJ; Wang, GF Reglarea fină a imunității: jucători și autorități de reglementare pentru NLR de plante. Trends Plant Sci. 2020, 25, 695–713. [CrossRef]

16. Ngou, BPM; Ahn, HK; Ding, P.; Jones, JDG Potențarea reciprocă a imunității plantelor de către suprafața celulară și receptorii intracelulari. Natura 2021, 592, 110–115.

17. Yuan, M.; Jiang, Z.; Bi, G.; Nomura, K.; Liu, M.; El, SY; Zhou, J.-M.; Xin, X.-F. Receptorii de recunoaștere a modelelor sunt necesari pentru imunitatea plantelor mediată de NLR. Natura 2021, 592, 105–109. [PubMed]

18. Yuan, M.; Ngou, BPM; Ding, P.; Xin, XF PTI-ETI crosstalk: O vedere integratoare a imunității plantelor. Curr. Opinează. Plant Biol. 2021, 62, 102030. [CrossRef]

19. Ryals, JA; Neuenschwander, UH; Willits, MG; Molina, A.; Steiner, HY; Hunt, MD Rezistența sistemică dobândită. Plant Cell 1996, 8, 1809–1819. [CrossRef] [PubMed]

20. Strălucire, MB; Xiao, X.; Kachroo, P.; Kachroo, A. Mecanisme de semnalizare care stau la baza rezistenței sistemice dobândite la agenții patogeni microbieni. Plant Sci. 2019, 279, 81–86. [CrossRef] [PubMed]

21. Kohler, A.; Conrath, SU Amorsarea indusă de benzotiadiazol pentru răspunsuri potențiate la infecția cu agenți patogeni, rănirea și infiltrarea apei în frunze necesită gena NPR1/NIM1 în Arabidopsis. Fiziol vegetal. 2002, 128, 1046–1056. [CrossRef]

22. Gao, QM; Kachroo, A.; Kachroo, P. Inductori chimici ai imunității sistemice în plante. J. Exp. Bot. 2014, 65, 1849–1855. [CrossRef]

23. Gao, QM; Zhu, S.; Kachroo, P.; Kachroo, A. Regulatoare de semnal ale rezistenței sistemice dobândite. Față. Plant Sci. 2015, 6, 228. [CrossRef] [PubMed]

24. Chen, L.; Wang, WS; Wang, T.; Meng, XF; Chen, TT; Huang, XX; Li, YJ; Hou, BK Glucozilarea salicilatului de metil reglează semnalizarea apărării plantelor și rezistența sistemică dobândită. Fiziol vegetal. 2019, 180, 2167–2181. [CrossRef] [PubMed]

25. Pieterse, CMJ; Van der Does, D.; Zamioudis, C.; Leon-Reyes, A.; Van Wees, SCM Modularea hormonală a imunității plantelor. Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 2012, 28, 489–521. [CrossRef]

26. Kiefer, IW; Slusarenko, AJ Modelul inducerii rezistenței sistemice dobândite în rozeta Arabidopsis despre modelul translocației. Fiziol vegetal. 2003, 132, 840–847. [CrossRef] [PubMed]

27. Bernsdorff, F.; Doring, AC; Gruner, K.; Schuck, S.; Brautigam, A.; Zeier, J. Pipecolic Acid orchestrează rezistența sistemică dobândită a plantelor și amorsarea apărării prin căi dependente și independente de acid salicilic. Plant Cell 2016, 28, 102–129. [CrossRef]

28. Tian, ​​H.; Zhang, Y. Apariția unui semnal mobil pentru rezistența sistemică dobândită. Plant Cell 2019, 31, 1414–1415. [CrossRef]

29. Van Loon, LC; Rep, M.; Pieterse, CM Semnificația proteinelor inductibile legate de apărare în plantele infectate. Annu. Rev. Phytopathol. 2006, 44, 135–162. [CrossRef]

30. Mou, Z.; Ventilator, WH; Dong, XN Inductorii rezistenței sistemice dobândite ale plantelor reglează funcția NPR1 prin modificări redox. Cell 2003, 113, 935–944. [CrossRef]

31. Spoel, SH; Mou, ZL; Tada, Y.; Spivey, NW; Genschik, P.; Dong, cifra de afaceri mediată de proteazom XNA a coactivatorului de transcripție NPR1 joacă roluri duble în reglarea imunității plantelor. Celula 2009, 137, 860–872. [CrossRef]

32. Wenig, M.; Ghirardo, A.; Vânzări, JH; Pabst, ES; Breitenbach, HH; Antritter, F.; Weber, B.; Lange, B.; Lenk, M.; Cameron, RK; et al. Rețelele de rezistență dobândite sistemic amplifică indiciile de apărare din aer. Nat. comun. 2019, 10, 3813. [CrossRef]

33. Riedlmeier, M.; Ghirardo, A.; Wenig, M.; Knappe, C.; Koch, K.; Georgii, E.; Dey, S.; Parker, JE; Schnitzler, JP; Vlot, monoterpenele AC susțin rezistența sistemică dobândită în interiorul și între plante. Plant Cell 2017, 29, 1440–1459. [CrossRef]

34. Michaeli, S.; Galili, G. Degradarea organelelor sau a componentelor specifice de organele prin autofagie selectivă în celulele vegetale. Int. J. Mol. Sci. 2014, 15, 7624–7638. [CrossRef]

35. Rubinszstein, DC; Shpilka, T.; Elazar, Z. Mecanisme ale biogenezei autofagozomilor. Curr. Biol. 2012, 22, 29–34. [CrossRef] [PubMed]

36. Weidberg, H.; Shvets, E.; Elazar, Z. Biogeneza și selectivitatea încărcăturii autofagozomilor. Annu. Rev. Biochim. 2011, 80, 125–156. [CrossRef]

37. Marshall, RS; Vierstra, RD Autophagy: Maestrul reciclării în vrac și selective. Annu. Rev. Plant Biol. 2018, 69, 173–208. [CrossRef]

38. Mizushima, N.; Yoshimori, T.; Ohsumi, Y. Rolul proteinelor Atg în formarea autofagozomilor. Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 2011, 27, 107–132. [CrossRef] [PubMed]

39. Zhang, HZ Predicția funcției genelor legate de autofagie (ATG) în dezvoltare și stres abiotic pe baza profilării expresiei în Arabidopsis. Jiyinzuxue Yu Yingyong Shengwuxue (Genom. Appl. Biol.) 2020, 39, 2671–2682.

For more information:1950477648nn@gmail.com